此外，纤维素降解糖苷水解酶中，5家族为数众多，具有纤维素酶和地衣多糖酶等活性，但是双功能纤维素酶/地衣多糖酶底物的选择性机制尚不清楚。研究所微生物资源团队与代谢物组学团队冯银刚研究员、仿真模拟团队姚礼山研究员以及清华大学王新泉教授合作，解析了极端嗜热厌氧菌Caldicellulosiruptor sp. F32的糖苷水解酶F32EG5的蛋白及蛋白底物复合体结构，揭示了底物选择性机制。该工作已在线发表于Biochemical Journal上，李福利研究员和冯银刚研究员为该文的通讯作者。

　　研究团队发现F32EG5能够切断β-1,3-1,4-葡聚糖底物的β-1,3-糖苷键或β-1,3-糖苷键前面的β-1,4-糖苷键，与传统的GH16家族地衣聚糖酶（切断β-1,3-糖苷键后面的β-1,4-糖苷键）截然不同，是一种新的β-葡聚糖糖苷键切断方式。F32EG5具有典型的GH5家族蛋白(β/α)₈桶状结构，具有独特的底物结合位点，决定了底物特异性。复合体结构显示，F32EG5具有一个急剧弯曲的底物结合孔道，与同样具有弯曲构象的β-1,3-1,4-葡聚糖底物特异结合，决定了该蛋白的高地衣聚糖酶活性。分子动力学模拟及定点突变分析验证了上述设想。

　　上述研究获得了科技部973计划、国家自然科学基金、山东省自然科学杰出青年基金、山东省重点研发计划等支持。（文/图 孟冬冬 吕明）